Открыть сервисСервис

Цистин: серосодержащая аминокислота

Цистин — серосодержащая аминокислота, образующаяся при окислительном сшивании двух остатков цистеина через дисульфидную связь. Молекулярная формула — C₆H₁₂N₂O₄S₂, молярная масса — 240,30 г/моль. Цистин относится к некодируемым (непротеиногенным) аминокислотам: в белках он не встраивается напрямую, а образуется посттрансляционно при сшивке цистеиновых остатков, расположенных в близи друг к другу в полипептидной цепи.

Свойства и строение

Цистин — кристаллическое вещество белого цвета, малорастворимое в воде (около 0,5 г/л при 25 °C) и почти нерастворимое в этаноле и эфире. Изоэлектрическая точка — pH 5,07. Две аминокислотные группы и две карбоксильные группы позволяют цистину проявлять амфотерные свойства.

Дисульфидная связь (—S—S—) между двумя цистеиновыми остатками относительно устойчива в окислительной среде, но восстанавливается до сульфгидрильных групп (—SH) под действием восстановителей — меркаптоэтанола, дитиотрейтита (DTT), цистеина. Этот обратимый переход лежит в основе формирования третичной и четвертичной структуры многих белков.

Биосинтез и обмен

Цистин не поступает в организм в готовом виде со значительным количеством — он образуется из цистеина, который, в свою очередь, синтезируется из метионина и серина. Путь синтеза цистеина у млекопитающих включает две стадии: транссульфурирование (с участием гомоцистеина и серина) и последующее восстановление. Ключевые ферменты — цистатионин-β-синтаза и цистатионин-γ-лиаза.

В крови и тканях цистин присутствует преимущественно в восстановленной форме — цистеине. Окисление цистеина в цистин происходит вне клеток и в экскреторных путях. Суточная экскреция цистина с мочой у здорового человека составляет около 20–30 мг.

Роль в белках

Дисульфидные связи цистина играют важную структурную роль:

  • Кератин — основной белок волос, ногтей и наружного слоя кожи — содержит до 10–14 % цистеина; при окислении цистеиновых остатков образуются цистиновые мостики, придающие волосам жёсткость. Химическая завивка волос основана на восстановлении этих связей и их повторном образовании в новом положении.
  • Инсулин — гормон поджелудочной железы, содержит три дисульфидных мостика (два внутримолекулярных и один межцепочный), связывающих цепи A и B. Их разрушение приводит к потере биологической активности.
  • Рибонуклеаза A — классический объект изучения белковой свёртываемости: Анифенсен в 1960-х годах показал, что фермент восстанавливает активность после денатурации при восстановлении четырёх дисульфидных связей.

Цистинурия и цистиновые камни

Нарушение транспорта цистина в почечных канальцах приводит к цистинурии — наследственному заболеванию, при котором цистин плохо растворяется в моче и выпадает в осадок, образуя цистиновые камни в почках и мочевыводящих путях. Цистиновые камни составляют около 1–2 % всех мочевых конкрементов, но характеризуются высокой твёрдостью и склонностью к рецидивам.

Заболевание наследуется аутосомно-рецессивно; частота — примерно 1:7000–1:20000 новорождённых. Лечение включает обильное питьё (объём мочи более 2,5 л в сутки), ощелачивание мочи (цитрат калия, натрия) и применение хелатирующих агентов — пеницилламина, тиопронина, каптоприла, связывающих цистин и повышающих его растворимость.

Цистин в медицине и косметике

Цистеин и цистин используются в составе лекарственных средств и биологически активных добавок. Цистеина гидрохлорид применяется при отравлениях парацетамолом как антидот, восполняющий запасы глутатиона в печени. Цистин входит в состав некоторых препаратов для лечения заболеваний волос и ногтей.

В косметологии цистин применяется в формулах средств по уходу за волосами: дисульфидные связи кератина определяют форму и упругость волоса, а восстановление цистиновых мостиков используется при выпрямлении и завивке.

Получение

Промышленный синтез цистина осуществляется гидролизом белков (обычно перьев или шерсти) с последующим окислением выделенного цистеина. Цистин также выделяют из мочи пациентов с цистинурией. В лабораторных условиях применяется окисление цистеина кислородом воздуха в слабощелочной среде.

История

Цистин был открыт в 1810 году Уильямом Волластоном при анализе мочевого камня; в 1833 году Анри Браконно выделил его из рогового вещества. Первый синтез цистина выполнен Эмилем Фишером в начале XX века, что подтвердило его структуру как димера цистеина.

Источники

  • Биохимия: учебник / под ред. В. П. Мешкова, В. Н. Бабенко. — М.: Медицина.
  • Nelson D. L., Cox M. M. Lehninger Principles of Biochemistry.
  • Руководство по урологии / под ред. Н. А. Лопаткина.
  • ВОЗ, справочник по наследственным заболеваниям (OMIM, запись #220100 — цистинурия).
Заметили ошибку или не согласны с информацией в статье? Напишите нам support@bfometr.ru