Состав белка и его структура¶
Белок — высокомолекулярное органическое соединение, построенное из остатков аминокислот, соединённых пептидными связями. Белки (протеины) являются основным строительным материалом и функциональным компонентом всех живых организмов. Их состав определяет как химические свойства молекулы, так и её биологическую роль: от катализа реакций до передачи сигналов и транспорта веществ.
¶Элементный состав
В состав белков входят преимущественно четыре химических элемента:
- углерод (C) — около 50–55 % массы;
- кислород (O) — около 20–23 %;
- азот (N) — около 15–18 %;
- водород (H) — около 6–7 %.
Азот — характерный элемент белков: его доля в них значительно выше, чем в углеводах и жирах. Помимо этих элементов, в состав многих белков входят сера (в остатках цистеина и метионина), а также фосфор, железо, цинк, медь, магний и другие элементы, входящие в состав простетических групп и кофакторов.
¶Аминокислотный состав
Мономерами белков служат α-аминокислоты. Каждая из них содержит аминогруппу (–NH₂) и карбоксильную группу (–COOH) у одного и того же углеродного атома, а также боковой радикал (R), определяющий свойства остатка.
В построении природных белков участвуют 20 стандартных аминокислот, кодируемых генетическим кодом:
| Класс по радикалу | Примеры аминокислот |
|---|---|
| Неполярные (гидрофобные) | глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, метионин, фенилаланин, триптофан |
| Полярные незаряженные | серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин |
| Отрицательно заряженные | аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота |
| Положительно заряженные | лизин, аргинин, гистидин |
Часть аминокислот не синтезируется в организме человека и должна поступать с пищей — их называют незаменимыми (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан; для детей также аргинин и гистидин). Остальные считаются заменимыми.
Помимо стандартных, в отдельных белках встречаются редкие аминокислоты — например, селеноцистеин, а также остатки, образующиеся уже после синтеза белка (гидроксипролин в коллагене, γ-карбоксиглутаминовая кислота в факторах свёртывания крови).
¶Пептидная связь и первичная структура
Аминокислоты соединяются в цепь ковалентной пептидной связью, возникающей между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с выделением воды. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка. Она задаётся нуклеотидной последовательностью гена и определяет все остальные уровни организации молекулы.
Число остатков в белках варьирует от нескольких десятков (инсулин — 51 остаток) до нескольких тысяч (титин — свыше 30 000 остатков).
¶Уровни структурной организации
Состав и последовательность цепи формируют пространственную укладку молекулы:
- Вторичная структура — локальное упорядочение цепи в α-спирали и β-складчатые слои, удерживаемые водородными связями между группами остова.
- Третичная структура — общая трёхмерная конформация одной полипептидной цепи, стабилизированная гидрофобными взаимодействиями, водородными, ионными связями и дисульфидными мостиками.
- Четвертичная структура — объединение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в единый комплекс, как в гемоглобине, состоящем из четырёх субъединиц.
¶Простые и сложные белки
По химическому составу белки делят на две группы. Протеины (простые белки) состоят только из аминокислотных остатков — к ним относятся альбумины, глобулины, гистоны. Протеиды (сложные белки) содержат дополнительный небелковый компонент: гликопротеиды — углеводную часть, липопротеиды — липидную, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, фосфопротеиды — остатки фосфорной кислоты, металлопротеиды — ионы металлов.
¶Значение состава
Аминокислотный состав определяет свойства белка: наличие заряженных остатков влияет на растворимость и электрофоретическую подвижность, гидрофобных — на способность встраиваться в мембраны, остатков цистеина — на образование дисульфидных связей. Состав и последовательность остатков лежат в основе ферментативной активности, специфичности связывания с лигандами и антигенных свойств. Нарушения состава, вызванные мутациями, приводят к наследственным заболеваниям, например серповидноклеточной анемии, при которой одна аминокислота в β-цепи гемоглобина заменена другой.
¶Методы изучения состава
Аминокислотный состав белков устанавливают путём кислотного или ферментативного гидролиза с последующим разделением аминокислот хроматографией. Последовательность остатков определяют методами секвенирования — химическим (по Эдману) или масс-спектрометрическим. Содержание белка в образцах оценивают колориметрическими методами (по Брэдфорд, Лоури) и по общему азоту (метод Кьельдаля).
¶Белки в питании
Пищевая ценность белка зависит от его аминокислотного состава, прежде всего от наличия незаменимых аминокислот. Полноценными считаются белки животного происхождения — мяса, рыбы, яиц, молока, содержащие все незаменимые аминокислоты в достаточных количествах. Растительные белки часто лимитированы по одной или нескольким незаменимым аминокислотам, поэтому их сочетают (например, зерновые с бобовыми) для взаимного дополнения состава.
Источники: учебники по биохимии (А. Ленинджер, Д. Нельсон и М. Кокс), материалы по общей биологии и молекулярной биологии, справочные данные по аминокислотам и структуре белков.