Саркомер — сократительный элемент мышечного волокна¶

Саркомер — это структурная и функциональная единица сокращения поперечно-полосатой (скелетной и сердечной) мышечной ткани, представляющая собой участок миофибриллы между двумя последовательными линиями Z. Саркомеры соединяются в цепочки, формируя миофибриллы, которые вдоль мышечного волокна занимают бо́льшую часть его объёма. Длина саркомера в расслабленном состоянии составляет около 2,5 мкм, при сокращении уменьшается до 1,5–1,8 мкм.

¶Структура

Саркомер ограничен двумя линиями Z (от нем. Zwischenscheibe — промежуточная пластинка), которые служат точками крепления тонких нитей — актиновых филаментов. Между линиями Z расположены:

• I-полоса (изотропная) — светлая зона, содержащая только тонкие актиновые нити;
• A-полоса (анизотропная) — тёмная зона, соответствующая длине толстых миозиновых нитей;
• H-зона — светлая область в центре A-полосы, где отсутствуют актиновые нити;
• M-линия — тёмная линия в центре H-зоны, к которой крепятся миозиновые нити.

Помимо сократительных белков, в саркомере присутствуют регуляторные белки: тропонин и тропомиозин, связанные с актиновыми нитями, а также титин и небулин — гигантские молекулы, обеспечивающие упругость и выравнивание филаментов.

¶Механизм сокращения

Сокращение саркомера объясняется скользящей теорией (модель Г. Э. Хаксли и Дж. Г. Хэнсона, 1954; параллельно — модель А. Ф. Хаксли и Х. Э. Хаксли). Согласно этой теории, при сокращении актиновые и миозиновые нити не укорачиваются, а скользят друг относительно друга, что приводит к сближению линий Z и уменьшению длины саркомера.

Процесс запускается сигналом от моторного нейрона: ацетилхолин, выделяемый в нервно-мышечном синапсе, вызывает деполяризацию сарколеммы. Потенциал действия распространяется по сарколемме и через систему поперечных трубочек (Т-трубочек) проникает вглубь волокна, вызывая выброс ионов кальция из саркоплазматического ретикулума. Кальций связывается с тропонином, что сдвигает тропомиозин и открывает активные центры актина. Миозиновые головки формируют поперечные мостики с актином, используют энергию АТФ и совершают «шаг», смещая актиновую нить к центру саркомера. Цикл повторяется многократно, пока концентрация кальция не снизится и миозиновые головки не отделятся от актина.

¶Типы мышечных волокон

Строение саркомера одинаково у разных типов поперечно-полосатых мышц, но соотношение и свойства волокон различаются:

¶Роль в медицине и физиологии

Исследования саркомеров имеют значение для понимания ряда заболеваний. Мутации генов, кодирующих актин, миозин, титин и другие белки саркомера, лежат в основе миопатий — например, гипертрофической кардиомиопатии (мутации генов MYH7, MYBPC3), некоторых форм врождённой миопатии и миотонической дистрофии. Изучение молекулярных механизмов сокращения используется при разработке лекарственных средств, действующих на сократительный аппарат мышц.

¶Открытие и терминология

Термин «саркомер» ввёл в 1934 году немецкий анатом Р. Флемминг, наблюдая структуру миофибрилл в срезах мышечной ткани. Дальнейшее изучение стало возможным после появления электронной микроскопии в 1950-х годах, что позволило визуализировать дискретные нити и подтвердить скользящую теорию сокращения.

¶Интересные факты

• Саркомеры в кардиомиоцитах сердца образуют скоординированные ряды, формируя характерную полосатость, видимую под световым микроскопом.
• У гигантских молекул титина длина достигает более 1 мкм — это один из крупнейших белков человека.
• При регулярных физических нагрузках происходит гипертрофия мышц, сопровождающаяся увеличением числа и объёма саркомеров.

¶Источники

• Альбертс Б. и др. Молекулярная биология клетки.
• Лёвик П. Физиология сокращения мышц.
• Физиология человека / под ред. В. И. Медведева.
• Huxley A. F., Hanson J. Sliding filament model of muscle contraction. Nature, 1954.