Белки — состав и структура¶

Белки (протеины) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Молекулярная масса белков варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллион дальтон. Белки — один из четырёх основных классов биологических макромолекул (наряду с нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами) и выполняют в живых организмах структурные, каталитические, транспортные, защитные, регуляторные и сигнальные функции.

¶Химический состав

Белки состоят из 20 основных аминокислот, входящих в состав природных белков. Каждая аминокислота содержит аминогруппу (–NH₂), карбоксильную группу (–COOH) и боковую цепь (R-группу), определяющую её химические свойства. Аминокислоты в белке соединены пептидной связью (–CO–NH–), образующейся в результате конденсации карбоксильной группы одной аминокислоты с аминогруппой другой.

По составу аминокислот белки делятся на:

• Полные — содержат все 20 аминокислот;
• Неполные — лишены одной или нескольких незаменимых аминокислот;
• Гетеропротеины — содержат небелковую часть (простетическую группу): ионы металлов, липиды, углеводы, нуклеотиды;
• Простые белки — при гидролизе дают только аминокислоты.

Помимо углерода, водорода, кислорода и азота, белки содержат серу (в цистеине и метионине), фосфор, железо, медь, цинк и другие элементы в зависимости от типа белка.

¶Уровни организации структуры

Структура белка описывается четырьмя уровнями организации.

¶Первичная структура

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи, закодированная геном. Первичная структура определяет все остальные уровни организации белка. Открытие метода определения первичной структуры белков принадлежит Фредерику Сэнгеру, установившему в 1951 году последовательность инсулина.

¶Вторичная структура

Локальные упорядоченные конформации полипептидной цепи, удерживаемые водородными связями между атомами пептидного скелета. Основные типы вторичной структуры — α-спираль и β-складчатый слой (β-лист).

¶Третичная структура

Пространственная конформация всей полипептидной цепи, включая взаимное расположение вторичных структурных элементов. Удерживается различными типами связей: гидрофобными взаимодействиями, водородными связями, ионными связями, дисульфидными мостиками (–S–S–) между остатками цистеина.

¶Четвертичная структура

Пространственное расположение нескольких полипептидных цепей (субъединиц) в мультимерном белке. Примеры: гемоглобин (четыре субъединицы), ДНК-полимераза, антитела класса IgG.

¶Функции белков

¶Белки в рационе

Белки — незаменимая часть питания человека и животных. Незаменимые аминокислоты (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, гистидин) не синтезируются в организме и должны поступать с пищей. Источники белка — мясо, рыба, молочные продукты, яйца, бобовые, орехи. Суточная норма белка для взрослого человека составляет около 0,8–1,2 г на килограмм массы тела.

¶Денатурация

При воздействии высокой температуры, изменения pH, действия солей тяжёлых металлов, ультрафиолетового излучения или агрессивных химических веществ белки утрачивают пространственную структуру — происходит денатурация. Денатурация необратима в большинстве случаев, хотя при мягких условиях (например, при медленном охлаждении) возможна ренатурация — восстановление нативной структуры.

¶Применение

Белки находят широкое применение в промышленности, медицине и биотехнологии. Молочный белок казеин используется в производстве клеёв и пластмасс. Протеиназы применяются в производстве моющих средств и в кожевенном деле. Инсулин — первый белковый препарат, синтезированный генно-инженерным методом (1978 год). Коллаген и желатин используются в пищевой промышленности, фармацевтике и косметологии.

Источники:

• Википедия: Белки
• Альбертс Б. и др. «Молекулярная биология клетки»
• Сэнджер Ф. «Последовательность белков»
• Ленинджер А. «Принципы биохимии»