Белки — класс биологических макромолекул¶

Белки (протеины) — это высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединённых пептидной связью. Относятся к классу природных полимеров, наряду с нуклеиновыми кислотами и полисахаридами. Молекулярная масса белков варьируется от нескольких тысяч до нескольких миллионов дальтон. В живой природе белки выполняют функции катализаторов (ферменты), транспортные, структурные, защитные, регуляторные (гормоны) и многие другие.

¶Химический состав и строение

Белки состоят из 20 основных аминокислот, соединённых амидной (пептидной) связью. Последовательность аминокислот в цепи называется первичной структурой и кодируется геном. Из-за возможности вращения вокруг осей связей полипептидная цепь складывается во вторичные структуры — α-спирали и β-слои, удерживаемые водородными связями. Третичная структура формируется за счёт гидрофобных взаимодействий, ионных связей и дисульфидных мостиков между боковыми цепями аминокислот. Четырёхмерная (квартарная) структура характерна для сложных белков, состоящих из нескольких полипептидных цепей (субъединиц), например гемоглобина.

По форме белки делят на фибриллярные (нитевидные: коллаген, кератин, миозин) и глобулярные (шаровидные: альбумины, иммуноглобулины, гемоглобин). По составу различают простые белки (только аминокислоты) и сложные (простые белки + небелковая часть: липопротеины, гликопротеины, металлопротеины, хромопротеины).

¶Классификация белков

¶По строению и составу

• Простые белки — при гидролизе дают только аминокислоты: альбумины, глобулины, протамины, гистоны, кератины, коллагены.
• Сложные белки (конъюгированные) — содержат небелковую часть (простетическую группу): гемоглобин (содержит гем), нуклеопротеины, фосфопротеины (казеин), гликопротеины (мукополисахариды), липопротеины, металлоферменты.
• Пептиды — короткие цепи из 2–50 аминокислот (инсулин, окситоцин, глутатион, эндорфины).

¶По функции

¶Основные группы белков

Коллаген — самый распространённый белок животного мира, до 25–30 % массы всех белков организма. Составляет основу сухожилий, хрящей, костей. Содержит большое количество пролина и гидроксипролина.

Кератин — белок эпидермальных производных: волос, ногтей, рогов, перьев, шерсти. Относится к фибриллярным белкам, богат цистеином.

Казеин — основной белок молока (до 80 % белков коровьего молока). Образует в желудке сгустки, что замедляет пищеварение.

Гемоглобин — дисковидный белок эритроцитов, переносящий кислород от лёгких к тканям. Содержит гем с атомом железа.

Инсулин — пептидный гормон поджелудочной железы, регулирующий уровень глюкозы в крови. Первый белок, для которого полностью установили аминокислотную последовательность (Фредерик Сэнгер, 1951).

Амилаза — фермент, расщепляющий крахмал до мальтозы. Содержится в слюне и панкреатическом соке.

¶Функции белков в организме

Белки составляют около 50 % сухой массы клетки. Основные функции:

• Структурная — формируют каркас клеток и тканей (цитоскелет, мембранные белки, коллаген).
• Каталитическая — ферменты ускоряют биохимические реакции в тысячи и миллионы раз.
• Транспортная — переносят кислород, липиды, ионы, гормоны.
• Защитная — антитела нейтрализуют чужеродные агенты; тромбоцитарные белки обеспечивают свёртывание крови.
• Регуляторная — пептидные гормоны и факторы роста управляют обменом веществ.
• Энергетическая — при распаде 1 г белка выделяется около 17,6 кДж (4,1 ккал).

¶Биосинтез и обмен

Синтез белка осуществляется рибосомами по матрице иРНК (трансляция). Аминокислоты поступают с пищей: незаменимые (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан, гистидин) организм не синтезирует и получает только извне. Взрослому человеку рекомендуется потреблять около 0,8–1 г белка на кг массы тела в сутки (по нормам ВОЗ и российским нормам физиологических потребностей).

¶Применение

Белки находят широкое применение в пищевой промышленности (казеин, сывороточные протеины, соевый белок), фармацевтике (инсулин, вакцины, моноклональные антитела), биотехнологии (ферменты для производства моющих средств, лабораторные ферменты: Taq-полимераза, рестриктазы). В России белковые добавки и ферменты производят предприятия пищевой и биотехнологической отрасли.

¶История

Термин «белок» ввёл в русский научный оборот в 1839 году биохимик Якоб Берцелиус (от лат. albumen — белок яйца). В 1838 году Германия и Нидерланды: Мюльдер и Бёльцель предложили термин «протеин» (от греч. πρωτεῖος — первичный). В 1953 году Сэнгер установил первичную структуру инсулина, в 1958 году Кендрю — миоглобина, что заложило основу молекулярной биологии белков.

¶Исторические источники

• Биохимия: учебник / под ред. В. П. Мешкова, В. Н. Бабенко. — М.: ГЭОТАР-Медиа.
• Нельсон Д., Кок М. Принципы биохимии Нельсона. — М.: БИНОМ.
• Физиологические нормы физиологических потребностей в пищевых веществах и энергии (СП 2.3.1.2432-08).
• Берцелиус Я. Опыт применения физиологии к классификации минеральных тел (1839).